sábado, 17 de septiembre de 2016

Elaboran un aditivo protéico, natural y funcional para alimentos


El desarrollo permitirá agregar valor a subproductos vacunos argentinos, que hoy se exportan —especialmente a países asiáticos— como materia prima.

Con el fin de agregar valor a subproductos vacunos, profesionales del INTI desarrollaron un ingrediente con propiedades espumantes y emulsionantes aplicando procesos enzimáticos.

El nuevo producto podría utilizarse para reemplazar el uso de insumos químicos en la producción de diferentes alimentos.

En los últimos años, Argentina además de consolidarse como uno de los principales países productores de carne vacuna también amplió la exportación de subproductos cárnicos.

Con el objetivo de agregar valor a esta materia prima sobrante del proceso de desposte o separación de piezas del animal, profesionales del INTI desarrollaron un aditivo para alimentos con propiedades espumantes y emulsionantes.

“El trabajo surgió a pedido de la empresa nacional RIS Bionutrición, que se acercó al INTI porque buscaba desarrollar un ingrediente para panificados a partir de un subproducto vacuno.

Desde el Instituto diseñamos un plan de trabajo y sugerimos realizar hidrolizados protéicos funcionales”, detalla Marisa Martínez, jefa del Laboratorio de Farmoquímicos Naturales del Centro de Química del INTI.

Los hidrolizados proteicos son aditivos utilizados ampliamente en la industria de alimentos por sus propiedades nutritivas, saborizantes, espumantes, emulsionantes, entre otras posibilidades.

Su obtención se logra mediante procesos enzimáticos, en este caso a través de proteasas alcalinas, que rompen las proteínas en péptidos y aminoácidos.

“Una vez que recibimos el subproducto cárnico, acondicionamos las muestras para realizar el proceso de hidrólisis enzimática. Luego analizamos su composición y pasamos al proceso enzimático.

Para obtener el producto deseado aplicamos diferentes técnicas separativas determinando las condiciones óptimas (tiempo de hidrólisis, temperatura, pH, velocidad de agitación, porcentaje de relación masa y volumen, condiciones de filtrado, entre otros) para obtener la mayor cantidad de péptidos y aminoácidos”, explican Laura Rodríguez y Ana Rachid, integrantes del equipo de INTI-Química.

La principal dificultad que se presentó para el trabajo fue que la materia prima no era homogénea y “tuvimos que lograr las condiciones para que el producto final tuviera el mismo grado de hidrolisis y así obtener repetibilidad y las mismas propiedades funcionales ante diferentes parámetros”, agregan.

Como resultado la empresa recibió la metodología para realizar el hidrolizado, procesamiento de bajo costo y fácilmente aplicable a las variaciones que pueda tener la materia prima. En este momento, está evaluando las potencialidades para su comercialización.

“Los hidrolizados obtenidos enzimáticamente muestran una potencialidad para su aplicación industrial como aditivo alimenticio por sus propiedades funcionales, aporte nutricional (de péptidos y aminoácidos) y la posibilidad de reemplazar la utilización de ingredientes químicos”, destaca Iván Rousseau de INTI-Mendoza, quien participó en el proyecto y recientemente elaboró otro trabajo similar para transformar subproductos avícolas en insumos para comida balanceada animal.

“A futuro el Instituto prevé avanzar en la incorporación de esta metodología para elaborar otros ingredientes proteicos para alimentación humana, tomando las medidas de seguridad correspondientes”, anticipa.

INTI


viernes, 16 de septiembre de 2016

Descubren como sobreviven bacterias en ambientes extremos


Restos del Titanic. 
Foto: NOAA / Institute for Exploration/University of Rhode Island or NOAA/IFE/URI.

Un grupo de investigación internacional, en el que participan investigadores argentinos, describió por primera vez los mecanismos que usan estos microorganismos para vivir en las profundidades del mar.

En el fondo del Atlántico Norte, a casi 3.800 metros, reposa gran parte del barco más famoso del mundo, que se hundió en 1912 tras chocar contra un iceberg.

Huelga decirlo: ese gigante que duerme en las profundidades del océano es el Titanic, que a pesar de su apariencia eterna se va desvaneciendo lentamente merced a la acción de microorganismos que no pueden ser vistos por el ojo humano, llamados Halomonas.

La vida microscópica es altamente flexible y puede adaptarse a ambientes extremos –exageradamente fríos o calientes, ácidos o básicos, salados o con alta presión- que serían letales para organismos más complejos.

Estos microorganismos que colonizan paisajes a priori poco compatibles con la vida son conocidos como extremófilos.

Justamente en las aguas saladas, profundas –con una presión trescientas veces más grande que la atmosférica-, heladas y oscuras donde yace el Titanic, se encontró una nueva especie de bacteria a la que bautizaron Halomonas titanicae.

Comprender la adaptación de estos seres a ambientes extremos continúa siendo un reto y reserva un gran potencial biotecnológico –relacionado, por ejemplo, al manejo de residuos y remediación de contaminación-.

En este sentido avanza una reciente publicación en la que participa Víctor Galván, investigador asistente del CONICET en el Instituto de Física Enrique Gaviola (IFEG, CONICET-UNC) de Córdoba, como parte de un grupo internacional.

“Sólo mediante una convergencia de técnicas, de perspectivas y de disciplinas es posible analizar y describir un fenómeno tan complejo como éste”, asegura el científico argentino.

Estas bacterias son capaces de producir una molécula llamada ectoína, que las ayuda a sobrevivir al estrés osmótico que se produce frente a diferencias muy grandes en las concentraciones de sales y presión, a uno y otro lado de la membrana celular.

En particular, el grupo utilizó técnicas neutrónicas avanzadas disponibles en el Instituto Laue-Langevin (ILL, Grenoble, Francia) para entender la naturaleza de la interacción ectoína-agua y ectoína-membrana en el interior de las Halomonas.

En el agua las moléculas se mueven al azar pero mantienen un cierto orden de muy corto alcance entre una molécula y su vecina.

“La molécula de agua tiene un átomo de oxígeno con densidad de carga negativa, unido a dos hidrógenos que tienen densidad de carga positiva, formando un dipolo.

La interacción entre dos moléculas vecinas de agua produce una ligadura conocida como puente hidrógeno.

En nuestro estudio, demostramos experimentalmente que la ectoína debilita esta ligadura.

Ese reacomodamiento en la estructura del agua tiene profundas implicancias en el proceso mediante el cual la célula puede sobrevivir en estos ambientes”, describe Galván.

“Estas bacterias además tienen la particularidad de sacar la energía que necesitan para desarrollarse al transformar el hierro en óxido.

Se estima que son las principales causantes de la actual degradación de la estructura metálica del Titanic y que, para el año 2030, ya lo habrán reducido a una montaña de óxido en polvo”, asegura Galván.

Entonces surge una alerta, ya que Halomonas titanicae fue también identificada como un riesgo potencial para otros objetos que se encuentran en las profundidades de los océanos como, por ejemplo, los pilotes de sustentación de las plataformas petroleras de alta mar.



Víctor Galván. 
Foto: CCT Córdoba.

La técnica

Para estudiar las interacciones entre la ectoína y las moléculas de agua se utilizaron haces de neutrones.

“En el instituto ILL se encuentra la fuente de neutrones más intensa del mundo, donde estas partículas son producidas en un reactor nuclear, y luego son colectadas por guías y dirigidas hacia la muestra.

Las diversas interacciones que sufren los neutrones al colisionar con la materia nos permite obtener información sobre su estructura y su dinámica”, explica el científico.

“Así pudimos ver cómo la presencia de ectoína modifica la estructura del agua a su alrededor, siendo propicia para el desarrollo de las Halomonas y de otros microorganismos extremófilos.

Este tipo de estudio solo puede ser realizado empleando haces de neutrones”, completa el investigador.

En Argentina la Comisión Nacional de Energía Atómica (CNEA) está desarrollando un nuevo reactor nuclear (RA10) que producirá neutrones para investigación científica, entre otras funciones.

“Estas grandes inversiones en instalaciones de gran envergadura son fundamentales para el avance del conocimiento científico.

En este sentido, la colaboración y la participación de nuestra comunidad científica en proyectos interdisciplinarios y con instituciones de gran envergadura como el ILL es un requisito indispensable para lograr este objetivo.

Finalmente me gustaría agradecer a Gabriel Cuello, nuestro contacto argentino en el ILL, y Giuseppe Zaccai por brindarme la oportunidad de formar parte de esta importante investigación”.



Sobre investigación:

– Giuseppe Zaccai. Institut Laue Langevin – CNRS- CEA-Univ. Grenoble Alpes, Francia.
– Irina Bagyan. Bitop, Alemania.
– Jérôme Combet. Institut Laue Langevin-Institut Charles Sadron, Francia.
– Gabriel J. Cuello. Institut Laue Langevin, Francia.
– Bruno Demé. Institut Laue Langevin, Francia.
– Yann Fichou. CNRS- CEA-Univ. Grenoble Alpes, Francia.
– François-Xavier Gallat. CNRS- CEA-Univ. Grenoble Alpes, Francia.
– Víctor M. Galván Josa. Investigador Asistente. IFEG.
– Susanne von Gronau. Max-Planck-Institute of Biochemistry, Alemania.
– Michael Haertlein. Institut Laue Langevin, Francia.
– Anne Martel. Institut Laue Langevin, Francia.
– Martine Moulin. Institut Laue Langevin, Francia.
– Markus Neumann. Bitop, Alemania.
– Martin Weik. CNRS- CEA-Univ. Grenoble Alpes, Francia.
– Dieter Oesterhelt. Max-Planck-Institute of Biochemistry, Alemania.


Por Mariela López Cordero. CCT Córdoba.

CONICET